Recherche immunitaire
Libre accès
ISSN: 1745-7580
ISSN: 1745-7580
Ricardo Andrez Machado-de-Ávila, Mariana Velloso, Daysiane Oliveira, Stephanie Stransky, Ana Flor-Sá, Francisco S. Schneider, Goran Neshich et Carlos Chávez-Olórtegui
La mutalyse-II, issue du venin de serpent Lachesis muta muta, est une endopeptidase à activité hémorragique. Pour identifier un épitope conformationnel, nous avons utilisé Blue Star Sting, la dernière version de la suite Web Sting Millenium, comme outil d'analyse informatique alternatif pour sélectionner et concevoir des peptides. Des valeurs seuils présélectionnées des paramètres d'accessibilité et d'hydrophilie ont été utilisées pour sélectionner les résidus d'acides aminés comme épitopes conformationnels potentiels. Un peptide (P117-Y116-C115-Q194-C195-L197-N198-K199-P200-Y5-L48) a été dessiné manuellement sur le package Swiss-PDB-Viewer et synthétisé par synthèse Fmoc. L'immunisation des lapins avec ce peptide a induit des anticorps qui ont reconnu la mutalyse-II et ont protégé contre les facteurs hémorragiques présents dans le venin de Lachesis. La suite Sting Millennium a permis de prédire les épitopes conformationnels de cette classe de protéines. Trois acides aminés (K199, Y5 et L48) ont été identifiés comme essentiels dans l'interaction entre le peptide et les anticorps neutralisants.