Techniques avancées en biologie et médecine
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ISSN: 2379-1764
ISSN: 2379-1764
Intidhar Bkhairia, Rihab Ben Abdallah Kolsi, Sofiane Ghorbel, Samia Azzabou, Naourez Ktariand, Moncef Nasri
Français La comparaison de la composition chimique, des propriétés fonctionnelles, de l'activité antioxydante (pouvoir réducteur, DPPH•, test de coupure de l'ADN, tests de chélation ferreuse et de blanchiment du ß-carotène) et des activités anti-inflammatoires (anti-5-lipoxygénase (5-LOX)) entre la protéine de tête de Liza aurata non digérée (ULAHP) et ses hydrolysats de protéines (LAHPH), préparés par Neutrase, en testant trois degrés d'hydrolyse (DH), a été évaluée. Cette étude a été conçue pour examiner comment l'augmentation du degré d'hydrolyse était efficace pour détruire les complexes protéine-lipide LAHPH. Les résultats ont montré que les acides gras et la teneur en lipides étaient distribués de manière inégale entre les fractions et que la distribution était affectée par le DH. L'acide oléique est le plus abondant dans la fraction d'hydrolysat. Le pourcentage d'acide oléique dans les LAHPH varie entre 34,6 % et 36,6 %. Français La teneur en protéines des LAHPH variait de 61,72 % à 63,44 %, et la valeur la plus élevée a été obtenue dans DH1. En termes d'activités antioxydantes, il a été constaté que DH3 présentait de meilleures capacités (DPPH : 72,03 %, chélation ferreuse : 97,14 %, pouvoir réducteur : 1,621 et inhibition du blanchiment du β-carotène : 58,33 %) et l'activité augmentait à mesure que le DH augmentait. Cependant, les activités interfaciales et le DH sont inversement proportionnels. De plus, les LAHPH ont montré une puissante activité inhibitrice envers l'enzyme 5-LOX.
Dans l'ensemble, ces résultats indiquent que les hydrolysats de protéines provenant de sous-produits de L. aurata sont une source précieuse de peptides bioactifs et sont prometteurs en tant qu'ingrédients alimentaires fonctionnels et en tant qu'application biotechnologique.