Ingénierie enzymatique
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Abstrait

Analyse basée sur le transcriptome d'une souche de Lentinus squarrosulus pour les peroxydases polyvalentes lignolytiques

Aarthi Ravichandran, Manpal Sridhar, Atul P Kolte, Arindham Dhali et Shanubhoganahalli Maheswarappa Gopinath

La peroxydase polyvalente, une protéine hémique extracellulaire du système lignolytique, est dotée de sites catalytiques polyvalents qui confèrent à cette protéine un potentiel redox très élevé. La peroxydase polyvalente est considérée comme un hybride de la peroxydase de lignine et de la peroxydase de manganèse, car cette enzyme possède les caractéristiques catalytiques de ces deux enzymes dans l'oxydation des composés aromatiques et est un biocatalyseur potentiel pertinent dans une multitude d'applications biotechnologiques. L'analyse transcriptomique de Lentinus squarrosulus a démontré l'expression de la peroxydase polyvalente en plus d'une pléthore d'enzymes dégradant la biomasse. L'analyse bioinformatique a identifié dix transcrits putatifs de peroxydase polyvalente avec une similarité significative de séquence protéique avec les isoformes de peroxydase polyvalente d'autres basidiomycètes à pourriture blanche. L'enzyme a été purifiée et visualisée sur électrophorèse sur gel de polyacrylamide au dodécylsulfate de sodium (SDS-PAGE) avec un poids moléculaire de 49 KDa. De plus, l'application de cette enzyme purifiée sur des résidus de cultures lignocellulosiques a montré une diminution remarquable de la teneur en lignine avec une augmentation correspondante de 18 à 20 % de la digestibilité de la matière sèche in vitro. L'analyse du transcriptome de L. squarrosulus a révélé des faits significatifs sur la capacité de biodégradation de ce champignon, ouvrant potentiellement la voie à des applications biotechnologiques efficaces utilisant sa puissance