Journal de signalisation cellulaire
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Abstrait

Discussion entre les Titans : aperçu de la communication croisée entre l'autophagie et le système ubiquitine-protéasome

Sushil Devkota

Les ligases E3 fixent l'étiquette ubiquitine (Ub) aux protéines cellulaires et les marquent pour la dégradation dans le protéasome [1]. Puisque tout ce qui est créé doit être détruit, la question se pose : comment les ligases E3 qui sont capables de dégrader leurs cibles elles-mêmes sont-elles dégradées ? Deux modes de dégradation des ligases E3 ont été proposés jusqu'à présent : l'ubiquitination auto-catalysée et/ou l'ubiquitination par une ligase E3 exogène [2]. Récemment, nous avons proposé un nouveau mode de régulation de la ligase E3 qui est centré sur la capacité de la machinerie d'autophagie à dégrader les ligases E3 à domaine RING (Really-Interesting New Gene) [3]. Ce commentaire résume brièvement la compréhension actuelle de la dégradation de la ligase E3 et met en évidence notre étude récente dans laquelle nous avons démontré le rôle de la protéine transmembranaire associée à l'autophagie EI24 en tant que molécule de pont entre l'UPS et l'autophagie en régulant la dégradation de plusieurs ligases E3 avec des domaines RING [4].