Journal de thermodynamique et de catalyse
Libre accès
ISSN: 2157-7544
ISSN: 2157-7544
SOOEze, FCChilaka et BCNwanguma
L'effet du traitement thermique sur les activités de trois enzymes liées à la qualité : la peroxydase (POD), la polyphénol oxydase (PPO) et la lipoxygénase (LOX), de l'igname blanche comestible (Dioscorea rotundata) a été étudié sur une plage de températures de 50 à 80°C en utilisant une analyse mathématique des paramètres cinétiques et thermodynamiques pour la thermoinactivation des enzymes. La dénaturation de ces enzymes, mesurée par la perte d'activité, pourrait être décrite par une simple réaction du premier ordre qui a été résolue en courbes d'inactivation biphasiques. Cela indique l'existence de deux isoformes de stabilités thermiques différentes avec des valeurs k comprises entre 0,032 et 0,525. Les valeurs D ont diminué avec l'augmentation de la température, indiquant une inactivation plus rapide des enzymes à des températures plus élevées. Français Les résultats suggèrent que la peroxydase est relativement plus thermostable que la polyphénol oxydase et la lipoxygénase avec une valeur Z de 4,11, Ea de 2510 kJ mol-1 pour la première phase de la réaction d'inactivation biphasique. Les valeurs d'énergie libre de Gibbs (ΔG) varient de -552,95 à 279,01 kJ/mol pour les trois enzymes. Les résultats indiquent que les réactions d'oxydation étaient : (1) non spontanées (ΔG > 0) pour la peroxydase à basse température, (2) spontanées (ΔG < 0) pour la lipoxygénase (3) légèrement endothermiques (ΔH > 0) pour la lipoxygénase et (4) réversibles (ΔS < 0) pour les trois enzymes à toutes les températures. La valeur z élevée obtenue pour la peroxydase dans la première phase d'inactivation indique qu'une grande quantité d'énergie était nécessaire pour initier sa dénaturation et soutient la raison pour laquelle elle est utilisée comme marqueur de l'inactivation des enzymes liées à la qualité.