Journal des techniques de chromatographie et de séparation
Libre accès
ISSN: 2157-7064
ISSN: 2157-7064
Sergio Lilla, Gianfranco Mamone, Maria Adalgisa Nicolai, Lina Chianese, Gianluca Picariello, Simonetta Caira et Francesco Addeo
La transglutaminase microbienne est utilisée dans l'industrie alimentaire pour améliorer la texture en catalysant la réticulation des protéines. La caséine est un substrat de transglutaminase bien connu, mais le rôle complet des résidus de glutamine (Q) et de lysine (K) dans sa réticulation n'est pas entièrement compris. Dans cette étude, nous décrivons la caractérisation de la caséine microbienne modifiée par la transglutaminase en utilisant une combinaison de techniques immunologiques et protéomiques. En utilisant la 5-(biotinamido)pentylamine comme sonde acceptrice d'acyle, trois résidus Q de la β-caséine et un de la αs1-caséine se sont révélés participer en tant que donneurs d'acyle. Cependant, aucun résidu Q n'a été impliqué dans la formation du réseau avec la κ-caséine ou la αs2-caséine. Les résidus Q et K dans les liaisons isopeptidiques ε-(γ-glutamyl)lysine-β-caséine ont été identifiés par spectrométrie de masse en tandem par nanoélectrospray des produits de digestion protéolytique. Ce travail rend compte de nos progrès vers une meilleure compréhension de la fonction et du mécanisme d'action des protéines microbiennes médiées par la transglutaminase. Les résultats suggèrent un rôle possible de la transglutaminase dans la formation de micelles de caséine.