Journal des techniques de chromatographie et de séparation
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Abstrait

Purification de l'A1PI à partir du plasma humain : un procédé amélioré pour atteindre une pureté de qualité thérapeutique

Nuvula Ashok Kumar, Korla Lakshmana Rao, Zinia Chakraborthy, Archana Giri et Komath Uma Devi

L'inhibiteur de l'alpha-1-protéinase (A1PI), également connu sous le nom d'α-antitrypsine (AAT), est un membre de la superfamille des inhibiteurs de la sérine protéase présents dans le plasma humain. L'A1PI est le seul inhibiteur connu de l'élastase, mais inhibe également la trypsine et la chymotrypsine. L'A1PI est une molécule d'une grande importance thérapeutique et est largement utilisée dans le traitement de l'emphysème ou de la bronchopneumopathie chronique obstructive (BPCO). Il existe de nombreuses méthodes détaillées dans des articles scientifiques et des brevets pour purifier l'A1PI, mais la recherche actuelle décrit une procédure de chromatographie simple en trois étapes pour fractionner l'A1PI directement à partir du plasma humain. Le processus de purification actuel part du plasma humain contrairement à la plupart des méthodes existantes où la pâte de fraction IV-1 de Cohn est le matériau de départ. Cette méthode exclut l'utilisation d'autres méthodes comme le fractionnement à l'éthanol de Cohn, la précipitation ou la capture par affinité. L'A1PI purifiée par ce schéma est caractérisée et s'avère être une glycoprotéine à chaîne unique avec un poids moléculaire de 52 KDa avec une pureté accrue. Comme le procédé est dépourvu d'étapes de précipitation et d'affinité, ce schéma est facilement évolutif, économique à adapter pour la fabrication d'A1PI avec de bons rendements de 0,6 à 0,7 g d'A1PI/L de plasma.