ISSN: 2471-9315
Doughari JH et Onyebarachi GC
La polygalacturonase est une enzyme pectinolytique qui catalyse le clivage hydrolytique de la chaîne de liaison du squelette polygalacturonique. Dans cette étude, la polygalacturonase a été produite à partir d' Aspergillus flavus isolé d'un site de décharge de déchets d'oranges. La production a été réalisée par fermentation en milieu solide. La production optimale de polygalacturonase a été trouvée à une période d'incubation de 96 h, à pH 4,5 et à 35 °C en utilisant du sulfate d'ammonium et de l'écorce d'orange comme meilleures sources d'azote et de carbone, respectivement. L'enzyme a été précipitée avec de l'éthanol à 60 %, ce qui a donné lieu à une purification de 3,54 fois, et la purification de l'enzyme avec du Sephadex G-75 a donné lieu à une purification de 9,93 fois. Français L'enzyme purifiée a montré une activité maximale en présence d'acide polygalacturonique à 35°C et pH 4,5, tandis que pour l'analyse par électrophorèse sur gel de polyacrylamide au dodécyl sulfate de sodium (SDS-PAGE), le poids moléculaire obtenu était de 66 KDa. Les valeurs K m et V max de l'enzyme étaient respectivement de 0,705 mg/mL et 1,0508 μmoL/min. L'ajout de chlorures métalliques et d'inhibiteurs a réduit l'activité enzymatique. Sur la base des propriétés physicochimiques de l'enzyme purifiée, cette enzyme possède un grand potentiel pour des applications industrielles et biotechnologiques telles que la clarification des fruits et l'extraction d'huile.