Ingénierie enzymatique
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Abstrait

Polyphonyloxydases : caractérisation biochimique et moléculaire, distribution, rôle et contrôle

Bibhuti Bhusan Mishra et Satyendra Gautam*

La polyphénol oxydase (PPO) catalyse l'oxydation des composés phénoliques et est responsable du brunissement enzymatique des produits végétaux, des fruits de mer et de la formation de mélanine dans la peau. L'enzyme est universellement distribuée chez les animaux, les plantes, les champignons et les bactéries. Elle a reçu une attention considérable de la part des chercheurs en raison de son implication dans le brunissement enzymatique post-traitement, c'est-à-dire un problème majeur pour diverses industries alimentaires, en particulier celles qui traitent des fruits et légumes coupés et des jus. Les enzymes purifiées à partir de différentes sources végétales ont montré des différences dans les caractéristiques biochimiques. La structure de la protéine PPO a été résolue et rapportée dans quelques plantes. L'enzyme est une protéine de cuivre. Le site actif de l'enzyme subit des transitions entre les formes mét-, oxy- et désoxy- de manière cyclique pour la catalyse. Les séquences génétiques provenant de différentes sources montrent une homologie entre les membres proches de la famille et les introns sont particulièrement absents dans de nombreux cas. Diverses méthodes physiques, chimiques et génétiques ont été proposées pour inhiber ou prévenir l'activité de la PPO afin de contrôler l'activité enzymatique indésirable et également pour obtenir une résistance aux maladies dans certains cas. La présente étude vise à consolider les connaissances sur l'enzyme PPO et les moyens possibles de son contrôle.