Journal de chimie physique et biophysique
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Abstrait

Actine et tropomyosine naturelles issues du muscle de capture des mollusques

Girich UV, Lazarev SS, Vyatchin IG, Matusovsky OS et Sheludko NS*

Dans ce travail, les principales protéines des filaments fins (actine et tropomyosine) ont été isolées du muscle de capture de la moule Crenomytilus grayanus et des muscles squelettiques du lapin. L'actine et la tropomyosine du lapin et la tropomyosine de la moule ont été isolées par des méthodes traditionnelles, contrairement à l'actine de moule « naturelle » (l'isolement de l'actine de moule à partir de poudre d'acétone est impossible). Ces protéines ont été utilisées pour reconstruire des complexes actine+tropomyosine de manière non hybride et hybride. Un complexe non hybride, reconstruit à partir d'actine et de tropomyosine de lapin, a une viscosité réduite plus élevée que le complexe de protéines de moule où la viscosité réduite était presque impossible à distinguer de la viscosité intrinsèque. L'actine de lapin et de moule ont été purifiées par des cycles de polymérisation-repolymérisation suivis d'une chromatographie par filtration sur gel. Au cours de la purification, la viscosité des deux actines a augmenté et la différence de viscosité entre elles a diminué. Sur la base de l'électrophorèse SDS, nous n'avons trouvé aucune autre protéine dans les fractions chromatographiques, à l'exception de l'actine. Cependant, les fractions chromatographiques obtenues présentent des différences significatives de viscosité et de vitesse de polymérisation. Nous pensons que ces propriétés sont dues à la présence d'un « facteur de terminaison » (tel que la β-actinine ou Cap Z) dans les préparations d'actine. Les données obtenues indiquent que l'isolement de l'actine « naturelle » s'accompagne d'une coextraction d'un « facteur de terminaison » inconnu ou connu en quantités qui peuvent être supérieures à celles obtenues à partir de la poudre d'acétone des muscles squelettiques de lapin.