Journal de pharmacie appliquée
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Abstrait

Nanopeptides : interactions non covalentes en chimie et fonctions biologiques

Chinnasamy Selvakkumar, Karthikeyan Muthusamy et Sathish Kumar Chinnasamy

Les interactions impliquant les chaînes latérales des résidus d'acides aminés aromatiques faiblement polaires, par exemple la phénylalanine (Phe), la tyrosine (Tyr) et le tryptophane (Trp) résident généralement à l'intérieur des protéines et aident à la stabilisation des structures protéiques globulaires. Le nuage d'électrons aromatiques des cycles aromatiques de ces acides aminés est délocalisé des deux côtés des cycles plans, de sorte qu'il y a une petite charge négative partielle sur la face et une petite charge positive partielle sur les atomes d'hydrogène du bord, ce qui conduit à la possibilité d'interactions électrostatiques. Ces interactions jouent un rôle essentiel dans les adjuvants vaccinaux à base de nanofibres et dans le développement de vaccins contre la cocaïne, ainsi que dans l'intérêt croissant et le développement de médicaments basés sur la structure. Outre les forces électrostatiques, les interactions aromatiques se composent également de forces de van der Waals et hydrophobes. Ces interactions faiblement polaires sont enthalpiquement comparables à une liaison hydrogène. Les méthodes d'ingénierie des protéines ont révélé que l'introduction de paires aromatiques et de groupes aromatiques augmente la stabilité thermique des protéines et il a été démontré que l'introduction d'une interaction aromatique supplémentaire améliore la thermophilie et la thermostabilité de la famille des 11 xylanases. Ces interactions faiblement polaires jouent également un rôle important dans la stabilité de l'ADN. Différents types d'interactions faiblement polaires impliquant les chaînes latérales aromatiques sont décrits ci-dessous.