Ingénierie enzymatique
Libre accès

Abstrait

La N-acétylcystéine diminue l'activité de l'acétylcholinestérase cérébrale chez la souris : une étude cinétique in vitro

Costa M, Bernardi J, Costa L, Fiuza T, Brandão R et Pereira M

Français Ici, une étude cinétique in vitro de la n-acétylcystéine (NAC) sur l'activité de l'acétylcholinestérase (AChE) du cerveau de souris a été réalisée, ainsi que quelques études dans le but d'améliorer la méthodologie d'Ellman basée sur les composés contenant du SH. La concentration idéale d'acide 5,5´-dithio-bis-2-nitrobenzoïque (DTNB) était de 0,3 mM et le pH idéal du milieu = 7,4. L'AChE a démontré une activité linéaire pour toutes les concentrations testées d'iodure d'acétylthiocholine (ATCh) (0,025-0,450 mM). Pour éviter toute interférence d'interaction DTNB-NAC, 30 secondes ont été appliquées à la méthode d'essai, ce que l'on appelle le temps de stabilisation. Aucune différence de Km (mM) pour toutes les concentrations de NAC testées n'a été observée. Aux concentrations de NAC à partir de 75 μM, des différences significatives de Vmax ont été obtenues, caractérisant un type non compétitif d'inhibition de l'activité de l'AChE induite par la NAC. En conclusion, la NAC a diminué l'activité de l'AChE in vitro et la méthode d'Ellman était fiable pour l'analyse de l'activité de l'AChE lorsqu'elle était inhibée par des composés contenant des groupes SH.