Recherche immunitaire
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ISSN: 1745-7580
ISSN: 1745-7580
Masakazu Tsuchiya
Le mécanisme de récupération des endotoxines à faible concentration (LER) a été étudié en observant le changement de la taille des particules et de l'activité de l'endotoxine dans des solutions LER contenant du citrate de sodium et du polysorbate 20. Il est intéressant de noter que les agrégats d'endotoxines ne se sont pas dispersés pour devenir des particules plus petites dans des conditions LER en fonction de la diminution de l'activité. Cette observation était différente des prédictions précédentes du mécanisme. Les agrégats d'endotoxines ont été observés par diffusion dynamique de la lumière et l'activité a été mesurée par le test du lysat d'amibocytes de limule. Des particules de tailles similaires aux agrégats d'endotoxines ont toujours été observées malgré une activité résiduelle différente de l'endotoxine enrichie. Cette observation différait des mécanismes précédemment proposés pour la LER selon lesquels les agrégats d'endotoxines dispersés étaient de plus petite taille. Sur la base de ces résultats, un nouveau mécanisme de LER est proposé. L'endotoxine purifiée forme des structures cubiques non lamellaires dans l'eau et les agrégats d'endotoxines sont renforcés par des cations divalents. Lorsque l'endotoxine purifiée est ajoutée aux solutions LER, les cations divalents sont éliminés de la couche externe de l'endotoxine par l'agent chélateur, et la perte de cations divalents affaiblit la couche externe des agrégats d'endotoxines. La structure d'agrégation de l'endotoxine est maintenue à basse température, mais les molécules d'endotoxine à la surface des agrégats d'endotoxines sont progressivement remplacées par des molécules de détergent à température plus élevée. Ce remplacement réduit la surface de l'endotoxine et entraîne une réduction de l'activité des agrégats d'endotoxines. Les tailles apparentes des agrégats ne sont pas modifiées après le remplacement.