Journal de chimie physique et biophysique

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Libre accès

ISSN: 2161-0398

Abstrait

Les études de simulation MD de la fumarase révèlent une stabilité thermodynamique

Salam Pradeep Singh, Chitta Ranjan Deb, Lakhmi Nandan Kakati et Bolin Kumar Konwar

L'enzyme fumarase est connue pour catalyser l'interconversion stéréospécifique du fumarate en L-malate qui fait partie du cycle de Krebs. Malgré l'importance biologique de cette enzyme, le mécanisme de réaction de la fumarase n'est pas complètement compris ou connu. Dans ce contexte, une expérience de simulation de dynamique moléculaire a été réalisée pendant au moins 10 nanosecondes à l'aide du programme Nano Scale Molecular Dynamics implémenté dans Discovery Studio 4.0. L'analyse de trajectoire de divers paramètres énergétiques a révélé la stabilité thermodynamique de l'enzyme. Les présentes découvertes peuvent aider à comprendre l'importance biologique de cette enzyme.

Clause de non-responsabilité: Ce résumé a été traduit à l'aide d'outils d'intelligence artificielle et n'a pas encore été révisé ou vérifié.
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