Journal de chimie physique et biophysique
Libre accès

Abstrait

Interaction de l'ADN avec des protéines globulaires de différentes structures dans des films minces sur des substrats de silicium monocristallin

Butusov LA, Nagovitsyn IA, Kurilkin VV et Chudinova GK

Les films à deux composants de mélanges d'ADN (de thymus de veau) avec différentes protéines : immunoglobuline de lapin (IgG), méthémoglobine (MHB) et albumine sérique humaine (HSA) ont été étudiés sur des substrats de silicium monocristallin par la méthode de spectroscopie de fluorescence. L'enregistrement des spectres de fluorescence a été effectué par λex=260 et 280 nm dans la gamme 340-380 nm. Pour préparer les films, la méthode de spincoating a été utilisée. Les solutions déposées sur le substrat contenaient de petites concentrations de protéines 10-9 - 10-15 M à la même quantité d'ADN.

Français Les dépendances de forme de l'intensité de fluorescence par rapport à la concentration diffèrent considérablement pour chacune des protéines utilisées. La concentration décroissante de protéine dans le film s'accompagne d'une augmentation significative de l'intensité de fluorescence intégrée (par rapport à la concentration de 10-9 M) pour les films d'ADN-HSA de 2,5 et 5 fois (10-13 et 10-15 M HSA), pour les films d'ADN-IgG de 4,6 et 15,9 fois (10-11 et 10-13 M IgG), pour les films d'ADN-MHB de 3,4 fois (10-11 M MHB). Les films monocomposants de protéines ont été étudiés comme échantillons de contrôle dont les propriétés diffèrent sensiblement des propriétés des systèmes ADN-protéine. La spécificité des caractéristiques de fluorescence des films ADN-protéine pour des protéines de structure différente et de leurs différentes concentrations pourrait servir de base au développement de systèmes de biocapteurs.