Journal d'immunologie clinique et cellulaire
Libre accès
ISSN: 2155-9899
ISSN: 2155-9899
Elena López, Juan López Pascual et Julia Sequí
Les outils de phosphoprotéomique basés sur la spectrométrie de masse sont essentiels pour comprendre la structure et la dynamique de la signalisation qui s'engage et migre à travers l'ensemble du protéome. Des approches telles que la purification par affinité suivie de la spectrométrie de masse (MS) ont été utilisées pour élucider des questions biologiques pertinentes dans le domaine de la santé et de la maladie. Des milliers de protéines interagissent via une association physique et chimique. Certaines protéines peuvent modifier de manière covalente d'autres protéines après la traduction. Ces modifications post-traductionnelles (MPT) donnent finalement naissance aux fonctions émergentes des cellules dans la séquence, l'espace et le temps.
La compréhension des fonctions des protéines phosphorylées nécessite donc d'étudier les protéomes en tant que systèmes liés plutôt que comme des collections de molécules protéiques individuelles.
La connaissance du protéome en interaction ou du réseau protéique a récemment reçu beaucoup d'attention, car les systèmes de réseaux (voies de signalisation) sont des instantanés efficaces dans le temps du protéome dans son ensemble. Les approches MS sont clairement essentielles, malgré les difficultés de certaines protéines de faible abondance (par exemple certaines kinases).