Chimie organique: recherches en cours
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Abstrait

Groupes fonctionnels bioorthogonaux à codage génétique pour l'étiquetage sélectif des protéines

Wei Wan, Yane-Shih Wang et Wenshe R. Liu

Le marquage sélectif des protéines est une approche indispensable dans le domaine de recherche actuel en biologie chimique. Les études impliquant le marquage sélectif des protéines vont de l'analyse dynamique des protéines in vitro à l'étude des interactions protéine-protéine dans les cellules vivantes. Au cours de la dernière décennie, de nombreuses méthodes ont été introduites pour obtenir un marquage sélectif des protéines. Il s'agit notamment de la fusion génétique de la protéine fluorescente verte et de ses dérivés, du marquage chimique sélectif des protéines avec des étiquettes de fusion et de la modification spécifique au site des acides aminés non canoniques génétiquement codés. En utilisant des paires d'aminoacyl-ARNt synthétase-ARNt suppresseur non-sens orthogonales évoluées, des acides aminés non canoniques avec des groupes fonctionnels bioorthogonaux tels que l'azide, l'alcyne, la tétrazine, l'alcène, le céto, le phénylhalogénure, etc. ont été génétiquement incorporés dans des protéines dans des cellules d'E. coli, de levure et de mammifère. Le codage génétique de ces acides aminés non canoniques permet de multiples méthodes de marquage sélectif des protéines in vitro et in vivo , permettant diverses stratégies pour interroger les fonctions des protéines. Cette revue a pour but de fournir une brève introduction à la technique d'incorporation génétique d'acides aminés non canoniques et aux progrès récents dans l'application de cette technique pour obtenir un marquage sélectif des protéines.