ISSN: 2155-6148
Srinivas Pentyala, Kavita Tanguturi, Anas Sawas, Amulya Veerraju, Sandeep Annam, Laura Cipp et Mario Rebecchi
Les protéines de liaison aux nucléotides guanine (G) sont des protéines allostériques contrôlées par le GTP constituées d'une seule sous-unité ? et d'un hétérodimère ? et ?. Les sous-unités G? fonctionnent comme des interrupteurs marche/arrêt en fonction de l'occupation du site de liaison aux nucléotides, GTP ou GDP, de sorte que toute altération de l'échange de nucléotides module la sortie du signal. Nos travaux précédents ont montré que les haloalcanes et les éthers inhibent l'échange GDP/GTP sur les sous-unités ?i1, ?i2 et ?i3, mais pas sur les ao étroitement liées. Pour tester si la sensibilité individuelle aux protéines G est corrélée à la puissance et à l'hydrophobicité des n-alcanols, nous avons étudié les effets des n-alcanols de différentes longueurs de chaîne sur l'échange GDP/GTP par les sous-unités G?. Les n-alcanols (éthanol, butanol, pentanol, hexanol, heptanol, octanol et nonanol) ont montré des effets différentiels sur l'échange de nucléotides guanine par G?i1, G?i2 et G?o. Sur la base de nos observations, nous concluons que les n-alcanols interagissent et modulent l'activité des sous-unités G-? à des degrés divers, découplant ainsi les voies connues pour moduler l'excitation neuronale.