Markéta Kováčová, Hubert Kalbacher, Andreas Peter, Hans-Ulrich Häring, Norbert Stefan, Andreas Birkenfeld, Erwin Schleicher, Konstantinos Kantartzis
Objectifs : L'hépatokine fétuine A (Fet A) a été associée à divers états pathologiques comme la résistance à l'insuline, le diabète de type 2, les maladies macrovasculaires et les calcifications ectopiques et vasculaires systémiques. Fet A pourrait également jouer un rôle dans la croissance tumorale et les métastases. L'activité biologique de Fet A pourrait être affectée par diverses modifications, notamment la phosphorylation, la O- et N-glycosylation et la liaison aux acides gras. Méthodes : Nous avons développé un test basé sur des anticorps pour la détection de Fet A phosphorylé à la sérine 312. Le profil des acides gras a été déterminé par chromatographie en phase gazeuse. Résultats : En utilisant l'anticorps, nous avons constaté que la phosphorylation était stable dans le plasma ou le sérum humain à température ambiante pendant 8 heures. Nous avons observé que Fet A est présent sous plusieurs formes de glycosylation dans le plasma humain, mais l'étendue de la phosphorylation de Ser 312 n'était pas associée à la glycosylation. Le schéma de phosphorylation n'a pas changé au cours d'une OGTT (0-120 min). Nous avons en outre constaté que Fet A humain se lie préférentiellement aux acides gras saturés (> 90 %) aux dépens des acides gras mono- et poly-insaturés. Conclusions : Nos résultats indiquent que différentes espèces moléculaires de Fet A sont présentes dans le plasma humain et que ces différentes modifications peuvent déterminer les différents effets biologiques de Fet A.