Journal de pharmacie appliquée
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Abstrait

Conception, synthèse et développement de contraintes chimiques stéréo dans les résidus d'acides β-aminés : rôle des données structurelles de la gabapentine dans le traitement de la douleur nerveuse.

VS Saravana Mani et R Narayanasamy

Au cours des 15 dernières années, un nombre croissant de travaux dans la littérature s'est concentré sur les structures repliées formées par des séquences peptidiques contenant des résidus homologués de squelette. Les travaux de Seebach à Zurich et de Gellman à Madison ont établi que les oligomères de résidus d'acides aminés β peuvent former de nouvelles structures hélicoïdales en solution et à l'état solide. Ces peptides sont très utiles pour le développement de nnaovaccines. Deux types distincts de structures hélicoïdales à liaison hydrogène ont été démontrés dans ces études pour les peptides β oligomériques. L'hélice C12, qui est un analogue de la structure hélicoïdale canonique 310 dans les séquences « toutes α », a la même directionnalité de liaison hydrogène (C = Oi …..H-Ni+3). La deuxième forme hélicoïdale, l'hélice C14, a la directionnalité opposée (C = Oi …..H-Ni+4), ce qui est sans précédent dans les séquences peptidiques α.