Journal de chimie physique et biophysique

Journal de chimie physique et biophysique
Libre accès

ISSN: 2161-0398

Abstrait

Coacervation dans les biopolymères

Kamla Rawat et Bohidar HB

Dans cette revue, une discussion détaillée sur les caractéristiques saillantes des interactions intermoléculaires conduisant à la séparation de phase et à la coacervation est discutée. Les solutions biomoléculaires existent sous forme de gels, de coacervats et de fondus, chacune de ces phases ayant ses propriétés physico-chimiques caractéristiques qui sont discutées dans cette revue. Les discussions sont appuyées par des données expérimentales robustes obtenues à partir d'un ensemble de méthodes telles que la turbidimétrie, l'électrophorèse, la viscosité, la diffusion de la lumière, etc. L'inévitabilité du phénomène d'auto-organisation dans les biopolymères entraîne la génération d'une variété de phases de matière molle qui ne le rendent cependant pas prévisible. Par exemple, l'agrégation associée est un processus qui reste obscur, car chaque protéine s'agrège de manière différente dans des conditions différentes. Une caractéristique connue de l'agrégation des protéines est la forte dépendance au pH, à la concentration en sel et à la température. Au-delà de l'influence de ces facteurs et de leurs effets sur l'agrégation, le processus n'est pas bien compris. En résumé, un compte rendu complet des états de phase biomoléculaire et de leurs attributs inhérents est présenté dans cette revue.
Les applications potentielles des coacervats sont nombreuses, allant de la purification des protéines à l'encapsulation de médicaments en passant par le traitement des panaches organiques. Cela nécessite une meilleure compréhension de la structure des coacervats et du transport des biomolécules à l'intérieur de cette phase. Plusieurs questions relatives à la structure des coacervats peuvent se poser. La première d'entre elles est de savoir s'il s'agit d'une phase de type gel ou de type solution. Bien que la présence de liaisons hydrogène et de sites hydrophobes sur les polyions influence la liaison biomoléculaire, ils ne jouent pratiquement aucun rôle dans la détermination de la longueur de persistance du polyion, contrairement à la charge de surface. Il est intéressant de noter que nous avons observé que la liaison différentielle (SPB versus EB) était uniquement fonction de la longueur de persistance intrinsèque, ce que nous concluons comme une observation significative.

Clause de non-responsabilité: Ce résumé a été traduit à l'aide d'outils d'intelligence artificielle et n'a pas encore été révisé ou vérifié.
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