ISSN: 2155-9899
Grégory Lee
L'expression des immunoglobulines par les cellules cancéreuses est connue depuis deux décennies. Cependant, les mécanismes d'action de ces immunoglobulines cancéreuses (cIgG) ne sont pas bien compris et peuvent être différents des immunoglobulines sécrétées par les lymphocytes B normaux. Par conséquent, les rôles structurels et fonctionnels des cIgG ont été activement étudiés pour résoudre ce mystère. Un anticorps monoclonal, RP215, a été généré en 1987 et s'est avéré réagir avec un épitope associé aux glucides localisé principalement sur les chaînes lourdes des cIgG mais pas sur les immunoglobulines normales. La connaissance des cIgG a été considérablement améliorée en utilisant RP215 comme sonde unique. Non seulement RP215 s'est avéré agir comme un anti-cIgG pour induire l'apoptose des cellules cancéreuses en culture in vitro/in vivo, mais il a également été démontré qu'il induisait des réactions de cytotoxicité dépendante du complément (CDC) pour déclencher la lyse des cellules cancéreuses. Il a maintenant été établi qu'en plus de servir à préserver la croissance/prolifération des cellules cancéreuses en captant les facteurs de croissance du sérum humain, la cIgG peut également interagir avec certaines protéines sériques humaines qui peuvent être nocives pour les cellules cancéreuses. Ainsi, l'hypothèse du double rôle fonctionnel de la cIgG peut être correctement expliquée en immunologie du cancer. De plus, le RP215 peut également être utilisé pour cibler les cellules cancéreuses avec la cIgG liée à la surface pour le développement de médicaments anticancéreux à base d'anticorps, à condition que le RP215 humanisé bioéquivalent soit disponible pour les études précliniques et cliniques d'immunothérapie.