Ingénierie enzymatique
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Abstrait

Caractérisation biochimique d'une lipase de faible poids moléculaire nouvellement isolée de Rhizopus oryzae NRRL 3562

Sunita Adak et Rintu Banerjee

 Les lipases sont l'un des biocatalyseurs les plus importants de l'industrie, dont la demande se classe au troisième rang parmi toutes les autres enzymes. En raison de leur capacité à effectuer une gamme variée de réactions, à rester actives même dans un environnement restreint en eau et à agir aux interfaces, elles trouvent des applications dans des domaines variés. La purification et la caractérisation de cette enzyme sont essentielles pour son application dans un large spectre de procédés industriels. La présente étude porte sur la purification de la lipase de Rhizopus oryzae NRRL 3562 en un minimum d'étapes, ce qui a conduit à un rendement élevé et à une augmentation du nombre de fois. La lipase avec une activité spécifique de 450 UI/mg a donné une bande unique à la fois sur la PAGE native et sur la SDS, montrant une purification jusqu'à l'homogénéité. Il s'est avéré qu'il s'agissait d'une lipase de faible poids moléculaire de 14,45 kDa et qu'elle avait une plage de température et un pH optimaux de 30-40 °C et 9, respectivement. La lipase purifiée a montré une spécificité envers les esters de p-nitrophényle à longue chaîne (C16-18). La stabilité à température élevée, sur une large plage de pH et en présence de solvants fait de cette petite lipase un candidat puissant pour les réactions de transestérification.