Ingénierie enzymatique
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Abstrait

Activation et caractérisation de la lipase traitée à la trypsine

Ziqin Liu et Huihua Huang

L'effet de l'hydrolyse de la trypsine sur la lipase dans l'activation, les caractéristiques et le changement de stabilité thermique ont été étudiés. On a constaté que l'activité de la lipase augmentait de 584 U·mL-1 à 759 U·mL-1 via un traitement à la trypsine à une concentration de 1,5 mg·mL-1, 30 ºC et pH 7, 0 pendentif 30 min. La lipase traitée à la trypsine a montré une valeur Km inférieure (79 mg·mL-1 de substrat d'huile d'olive) que la lipase native (100 mg·mL-1), indiquant une affinité améliorée pour le substrat d' huile d'olive. La valeur de pH optimale de la lipase traitée à la trypsine est pratiquement maintenue tandis que la température optimale (45 ºC) s'est avérée inférieure à celle de la lipase native (50 ºC). Le temps de demi-inactivation de la lipase traitée à la trypsine à 45ºC, 50ºC et 60ºC a été calculé comme étant respectivement de 131 min, 35,5 min et 4 min, tandis que pour la lipase native à 50ºC et 60ºC, il a a été calculé comme étant respectivement de 128 min et 13 min, indiquant que la stabilité thermique de la lipase est abaissée après le traitement à la trypsine.