Journal de chimie physique et biophysique
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Abstrait

Un métallo-peptide thymique influence les réponses des lymphocytes, des monocytes et des thymocytes

Rodríguez-Fragoso Lourdes, Martínez de los Ríos Abril Abril, Torres-Aguilar Lorena, Osuna-Martínez Ulises, Morales-Rojas Hugo et Reyes-Esparza Jorge Jorge

Les interactions métal-peptide non covalentes sont essentielles à l'assemblage, au repliement, à la stabilité et à la fonction des peptides. Le zinc a des fonctions chimiques, structurelles et régulatrices dans les systèmes biologiques. La présente étude a examiné les changements causés par l'ajout de Zn2+ sur l'activité biologique d'un peptide thymique sur les cellules immunitaires. À cette fin, nous avons exposé différentes cellules à 10-10 M de peptide et à différentes concentrations de Zn2+, Mg2+ et Cu2+ pendant 24 et 48 h, et avons surveillé les activités prolifératives et phagocytaires des cellules traitées. Nous avons également effectué une analyse RMN et chromatographique du peptide en présence de Zn2+ et d'autres ions. L'activité peptidique a augmenté en présence de Zn2+, Mg2+ ou Cu2+, et cette augmentation a été multipliée par plus de 100 en présence de Zn2+. Français Des études de RMN ont indiqué que le peptide présentait des déplacements de champ : l'acide glutamique (D) en RMN à faible champ (Δδ+0,027 ppm), et l'acide aspartique (E) et la leucine avec un acide carboxylique terminal (L8) en RMN à haut champ (Δδ-0,016 et -0,051 ppm, respectivement). De plus, le temps de rétention en HPLC a diminué en présence d'ions. Nos résultats montrent que le peptide perd son activité biologique en présence d'un agent chélateur du zinc. C'est-à-dire que la présence de zinc et d'autres métaux dans une moindre mesure est essentielle à l'activité du peptide. Cette dépendance inattendue au zinc semble être due à la forme active du complexe peptide-zinc, pour lequel nous proposons le nom de « métallo-peptide immunomodulateur » (IMMP).