Journal de thermodynamique et de catalyse
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Abstrait

Étude thermodynamique de l'interaction de l'aspirine avec l'albumine sérique humaine à 298 et 310 K

G Rezaei Behbehani, AA Saboury, L Barzegar et O Yousefi

Cette étude a été conçue pour déterminer les changements structurels de l'albumine sérique humaine, HAS, en présence d'aspirine dans des solutions H2O à pH physiologique 7. La calorimétrie de titration isotherme, ITC, à 298 et 310 K, et des procédures d'ajustement de courbe ont été appliquées pour caractériser les sites de liaison du médicament, les constantes de liaison dans les complexes aspirine+HSA. Les chaleurs obtenues pour les interactions aspirine+HSA sont rapportées et analysées en termes de théorie de solvatation étendue. Il a été indiqué qu'il existe un ensemble de deux sites identiques et non coopératifs pour l'aspirine. Les preuves calorimétriques ont montré qu'une forte interaction aspirine+HSA se produit à une très faible concentration d'aspirine (0,007-0,084 mM), avec des constantes de liaison globales de 2,76 × 10 6 M -1 et 9,3 × 10 5 M -1 aux domaines de concentration d'aspirine faible et élevée respectivement.