Journal de la science cellulaire et de la thérapie
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Abstrait

La nucléoline transporte la protéine Hsp72 vers la membrane plasmique avant sa libération dans le microenvironnement

Appukuttan NR Pradeep, Alexzander Asea et Punit Kaur

Français : Objectif : Nos études précédentes ont démontré que le stress thermique induit la libération de Hsp72 des cellules par un mécanisme indépendant de la voie classique de transport des protéines. Cependant, le mécanisme exact par lequel Hsp72, une protéine sans leader, accède au milieu extracellulaire reste inconnu. Matériel et méthodes : Cette étude est conçue pour déterminer le mécanisme par lequel le trafic et la libération intracellulaires de Hsp72 se produisent. Les données présentées dans cette étude suggèrent un trafic intracellulaire de Hsp72 en utilisant le Western blot et la cytométrie de flux. De plus, des protéines inconnues liées à la membrane ont été identifiées par digestion in-gel et LC-MS/MS. Résultats : Nous démontrons que dans les 60 minutes suivant la première exposition des cellules au traitement de choc thermique, Hsp72 lié à la membrane plasmique est éliminé et redistribué dans les compartiments cytosoliques. L'inhibition du transport cellulaire actif par prétraitement des cellules avec de la cytochalasine B a complètement abrogé la redistribution de Hsp72 de la membrane plasmique vers le cytosol. Français La réticulation des protéines liées à la membrane plasmique avec Hsp72 suivie d'une analyse Western blot et d'une analyse LC-MS/MS a révélé au moins sept partenaires en interaction avec Hsp72, dont la nucléoline, Hsp90, gp96, CAP2, TLR2, 4 et 7. La transfection de cellules avec de la nucléoline-siRNA a complètement inhibé la libération de Hsp72 induite par le choc thermique et la ligne de base. Conclusions : Prise dans son ensemble, cette étude démontre pour la première fois que la membrane plasmique agit comme un réservoir pour Hsp72 et suggère que la nucléoline joue un rôle important dans le trafic et la libération de Hsp72.